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研究設計出新冠刺突蛋白變體改良版:穩定性更高,表達量更大
劉海英/科技日報
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美國德克薩斯大學奧斯汀分校研究團隊成功設計出一種新冠病毒關鍵蛋白——刺突蛋白變體的新版本。他們23日在《科學》雜志上發表研究報告稱,這種被稱為HexaPro的蛋白變體穩定性更高,表達量更大,有望推動新冠疫苗的開發和生產。
在開發新冠疫苗的過程中,大多數研究都將目標集中在靶向刺突蛋白上,該蛋白是病毒進入并感染人類細胞的關鍵。科學家們開發出S-2P等刺突蛋白變體以提高疫苗產生免疫反應及可大量生產的能力。但這些修飾版本并不足夠穩定,也難以在哺乳動物細胞中大規模生產。
為克服這些問題,德克薩斯大學奧斯汀分校研究團隊仔細分析了刺突蛋白的結構,研究了各種變化對蛋白化學性質的影響。他們確定了100種結構導向的刺突蛋白修飾方案,從中找出了26種可以提高蛋白表達量和穩定性的版本,最終創建出了含有六個有益脯氨酸替代物的變體HexaPro。
測試表明,HexaPro的表達量比S-2P高9.8倍,可以在55℃的溫度下承受30分鐘,可以在室溫下保存2天,并能在多次冷凍和解凍過程中保持穩定。這意味著,該蛋白變體不僅更易于存儲和運輸,也能夠大量生產。
研究人員指出,HexaPro的原始版本,也就是S-2P,已經在多種新冠病毒候選疫苗中使用。與S-2P相比,HexaPro優勢更明顯,既能夠提高基于DNA或mRNA的疫苗的功效,也能夠擴大以實際病毒蛋白作為抗原的亞單位疫苗的單位時間產量,使疫苗的工業化生產成為可能,這會對下一代冠狀病毒疫苗設計產生廣泛的影響,極大減輕全球面臨的公共衛生壓力。
(原標題:穩定性更高 表達量更大 新冠病毒刺突蛋白變體有了改良版)
責任編輯:賀梨萍
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